我是实习生

来自江苏医药职业学院

在检验科生化室实习已有月余，跟着老师学了不少东西。从一开始的标本接收、编号、离心、输单，再到标本上机、下架。

在跟着老师学习的过程中，先从一开始最基础、最简单的“血脂七项”与“血脂八项”的区别；肝功与肾功、心肌酶等具体包括哪些项目，到在机器上看结果如何分析。再看结果时，不仅跟李老师学到了不同符号代表的意义（如：“P”、“I”、“O”），还有“＞或＜Test”、“＞Ract”、“＞ABs”、“＞Kin”以及它们代表的意义。

实习是一段修炼

今天如往常一样，坐在李老师旁观报告审核，听到老师突然叹气，多少有些疑问。

我：“老师，是这个标本有什么问题吗？”

李老师：“丫头：看一下这个标本结果，有什么想法？”

我想到之前老师有讲过，标本的结果需要结合来看，单独的看一项并不能很全面的说明患者的问题，单独一项有问题不能排除分析前影响或分析中误差。

想到这，我说：“这个患者的肝功能和肾功能都不是很好，其他的我就不太清楚了。”

老师：“这是一方面，这么年轻（男，34岁），检测结果这么差，再看看他的电子病历，50多天前，医院做了肿瘤手术，挺心痛的。但这不是我让你看的目的，我想让你结合前几天发的同期实习生日志，分析一下该标本。”

临床实习中的“reactionmonitor”

哦，原来是这个问题：

依照李老师教授的，我也打开了这三个指标的"reactionmonitor"。

针对CK，进行“仪器自动默认稀释”，仍然报警“＞Ract”，“手工稀释20×”，反应监测图如下：

问题解决，稀释后CK测得值为：U/L.

李老师话说脱氢酶指示系统

脱氢酶指示系统：通过测定氧化型辅酶（NAD+/NADP+）或还原性NADH/NADPH在nm处吸光度的增减来计算待测物的浓度。

再说LDH和HBDH

乳酸脱氢酶(LD或LDH)是临床应用较多的一种脱氢酶，属于氧化还原酶类。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。它催化乳酸氧化成丙酮酸，NAD+为受氢体；或催化丙酮酸还原成乳酸，NADH为供氢体。

LD存在于所有体细胞的胞质中，以骨骼肌、肾和心肌中含量最为丰富。LDH是由M和H两个亚基组成的四聚体，共形成5种结构不同的同工酶。按电泳时的泳动速度，分别命名为LDH1(H4)，LDH2(H3M)，LDH3(H2M2)，LDH4(HM3)和LDH5(M4)。

LDH1主要分布在心肌，占总LDH1活性的50%以上（正常时血浆LDH2高于LDH1），LDH1也存在于红细胞中，且活性为心肌LDH1的倍；LDH5主要分布在横纹肌和肝脏；LDH3主要存在于脾、肺。

1.LDH活性测定：连续检测法，有两种方式：

①根据从乳酸氧化成丙酮酸的正向反应(L→P)，乳酸和NAD+作为酶底物，在nm波长监测吸光度上升速率。本实验室采用此法。

②根据丙酮酸还原成乳酸的逆向反应(P→L)，以丙酮酸和NADH作为酶底物，在nm波长监测吸光度下降速率。

2.HBDH活性检测：血清α-羟丁酸脱氢酶（α-HBDH）能催化α-羟丁酸氧化为α-酮丁酸，它存在于人体各组织中，以心肌组织含量最多，约为肝脏的2倍，其活性达总酶活力的一半以上。α-HBDH测定是利用α-酮酸为底物所测得的乳酸脱氢酶（LDH）活性，由于LDH的H亚基对此底物的亲和力大，故用此酶活力代替含H亚基数多的LDH1和LDH2的活力。当心肌受损时，α-HBDH释放到血中，血清α-HBDH明显增高。

α-HBDH测定采用连续监测法，通过nm处吸光度的下降速率测定α-HBDH活性。

收获不止一点点

在跟老师学习的过程中发现，学习知识不能仅局限于书本，在现在现代化、智能化、自动化的医检验领域中，不是把标本交给机器做出结果就结束了，还要学会从结果中发现问题、分析问题、解决问题。

在检验科实习中也让我深刻认识到：虽然检验人不像临床医生一样与病人有那么多的接触，但我们也要本着对病人负责的态度认真对待每一个标本。在分析结果时，不能一味的只看数值的范围，更要和患者的病情相结合。

最后祝大家实习顺利，在实习的过程中学到更多的知识。Flighting!